Enzýmy: Vlastnosti, štruktúra a úplný spôsob práce

Enzýmy fungujú tak, že znižujú aktivačnú energiu potrebnú na zahájenie reakcie. Toto sa robí kvôli skráteniu času potrebného na reakcie v tele.

Pri trávení potravy existujú biomolekulárne látky vo forme bielkovín, ktoré pomáhajú meniť tvar molekúl potravinovej látky na látky, ktoré telo potrebuje.

Napríklad cukor sa premieňa na užitočnú energiu pre telo. Tieto biomolekuly sa nazývajú enzýmy.

Enzýmy pomáhajú metabolickým procesom. Preto je pre ľudské telo veľmi dôležité.

Definícia a funkcia enzýmov

Enzýmy sú biomolekuly vo forme proteínov, ktoré fungujú ako katalyzátory (zlúčeniny, ktoré urýchľujú reakčný proces bez úplnej reakcie) v organickej chemickej reakcii.

Počiatočná molekula v enzymatickom procese, nazývaná substrát, sa urýchli na ďalšiu molekulu nazývanú produkt.

Enzýmy majú vo všeobecnosti nasledujúce funkcie:

• Urýchlite alebo spomalte chemickú reakciu.

• Regulácia množstva rôznych reakcií v rovnakom čase sa enzým syntetizuje vo forme neaktívneho kandidátskeho enzýmu a potom sa aktivuje v prostredí za správnych podmienok.

• povaha enzýmu, ktorý nereaguje so substrátom, je najpriaznivejšia pri zrýchlenej chemickej reakcii v tele organizmu.

Vlastnosti enzýmov

Nasleduje vysvetlenie vlastností enzýmu, ktoré musíme poznať:

1. Biokatalyzátor.

Je to katalyzátor, konkrétne enzýmy sú katalytické zlúčeniny, ktoré urýchľujú chemickú reakciu bez reakcie. Zatiaľ čo enzýmy pochádzajú z organizmov, sú tiež známe ako biokatalyzátory.

2. Thermolable

Na enzýmy má veľký vplyv teplota. Enzýmy majú optimálnu teplotu na vykonávanie svojich funkcií.

Spravidla pri teplote 37 ° C. Ak pri extrémnych teplotách môže poškodiť prácu enzýmu. Neaktívne enzýmy sú pri teplotách pod 10 ° C, zatiaľ čo pri teplotách nad 60 ° C budú denaturované.

Existujú určité výnimky, napríklad skupina starých baktérií vo veľmi extrémnych oblastiach, napríklad skupina metanogénu, ktoré obsahujú enzýmy, ktoré pracujú pri teplotách do 80 ° C.

3. Buďte konkrétni

Enzýmy sa budú viazať na substráty, ktoré sú schopné viazať sa na aktívnu stranu enzýmu.

Špecifické vlastnosti enzýmu slúžia ako základ pre názov. Názov tohto enzýmu je zvyčajne odvodený od typu viazaného substrátu alebo typu reakcie, ktorá prebieha.

Napríklad amyláza, enzým, ktorý hrá úlohu pri štiepení škrobu, ktorým je polysacharid (komplexný cukor) na jednoduchšie cukry.

4. Ovplyvnené pH

Tento enzým pracuje v neutrálnej atmosfére (6,5 - 7). Ale niektoré enzýmy sú optimálne pri kyslom pH, ako je pepsinogén, alebo pri alkalickom pH, ako je trypsín.

5. Pracujte tam a späť

Enzýmy, ktoré štiepia zlúčeninu A na B, a tiež enzýmy napomáhajú reakcii, tvoria zlúčeninu B zo zlúčeniny A.

6. Neurčuje smer reakcie

Enzimbukan určuje, kam bude reakcia smerovať. Zlúčenina, ktorá je potrebnejšia viac, je bod v smere chemickej reakcie. Napríklad telu chýba glukóza, bude schopné štiepiť rezervný cukor (glykogén) a naopak.

7. Potrebné je len malé množstvo

Množstvo použité ako katalyzátor nemusí byť veľa. Jedna molekula enzýmu môže pracovať mnohokrát, pokiaľ nie je poškodená.

8. Je koloid

Pretože enzýmy sú zložené z bielkovinových zložiek, vlastnosti enzýmov sú klasifikované ako koloidy. Enzýmy majú veľmi veľké povrchy medzi časticami, takže aj ich pole činnosti je veľké.

9. Enzýmy sú schopné znižovať aktivačnú energiu

Aktivačná energia reakcie je množstvo energie v kalóriách potrebné na prenos všetkých molekúl v 1 móle zlúčeniny pri určitej teplote na úroveň prechodu na vrchole energetického limitu.

Ak sa pridá chemická reakcia s katalyzátorom, konkrétne s enzýmom, môže sa znížiť aktivačná energia a reakcia bude prebiehať rýchlejšie.

Štruktúra enzýmu

Enzýmy sú komplexné trojrozmerné. Enzýmy majú špeciálny tvar pre väzbu na substráty. Kompletná forma enzýmov sa nazýva haloenzýmy. Enzýmy sa skladajú z 3 hlavných zložiek

1. Hlavné zložky bielkovín.

Proteínová časť enzýmu sa nazýva apoenzým. Apoenzýmy alebo iné výrazy apoproteíny.

2. Protetické klastre

Táto enzýmová zložka nie je bielkovina, ktorá sa skladá z 2 druhov, a to Koenzýmy a kofaktory. Koenzýmy alebo kofaktory, ktoré sú veľmi pevne spojené, sú dokonca viazané kovalentnými väzbami s enzýmami.

Koenzýmy

Koenzýmy sa často nazývajú kozubstráty alebo druhé substráty. Koenzýmy majú nízku molekulovú hmotnosť. Koenzýmy sú stabilné pri zahrievaní. Koenzýmy sa nekovalentne viažu na enzýmy. Koenzýmy fungujú na prepravu malých molekúl alebo iónov (najmä H +) z jedného enzýmu do druhého, napríklad: NAD. Určité enzýmy, ktorých aktivity vyžadujú koenzýmy, musia byť dokonca prítomné. Koenzýmy sú zvyčajne vo forme vitamínov skupiny B, ktoré prešli štrukturálnymi zmenami. Niekoľko príkladov koenzýmov: tiamínpyrofosfát, flavín-adenín-dinocleate, nikotínamid-adenín-dinukleotóda, pyridoxal-fosfát a koenzým A.

Kofaktory

Funkcie kofaktorov menia štruktúru aktívnej oblasti a / alebo sú substrátom potrebné na väzbu na aktívnu oblasť. Príklady kofaktorov: čo môžu byť malé molekuly alebo ióny: Fe ++, Cu ++, Zn ++ , Mg ++, Mn, K, Ni, Mo a Se.

3. Enzým aktívna strana (aktívna stránka)

Táto strana je časťou enzýmu, ktorý sa viaže na substrát, táto oblasť je veľmi špecifická, pretože iba vhodný substrát sa môže na túto stranu pripojiť alebo sa na ňu naviazať. Enzýmy sú bielkoviny, ktoré majú globulárnu štruktúru. Zhustená štruktúra enzýmu spôsobuje, že existuje oblasť známa ako aktívna oblasť.

AKO ENZYMY FUNGUJÚ

Enzýmy pracujú pri urýchľovaní chemických reakcií pomocou interakcie so substrátom, po ktorej sa substrát premení na produkt. Ak sa vytvorí produkt, bude enzým schopný uniknúť zo substrátu.

Je to tak preto, lebo enzýmy nemôžu reagovať so substrátom. Existujú dve teórie, ktoré popisujú, ako fungujú enzýmy, a to Lock Theory and Induction Theory.

Teória visacích zámkov

Zakladateľom tejto teórie bol Emil Fischer v roku 1894. Enzýmy sa neviažu na substrát, ktorý má rovnaký tvar (špecifický) ako aktívne miesto enzýmu. To znamená, že s enzýmom sa môžu vzťahovať iba substráty, ktoré majú špecifický tvar.

Enzýmy sú znázornené ako kľúče a substrát ako zámky. pretože zámok a kľúč budú mať rovnakú bočnú zhodu, aby sa mohli otvoriť, alebo naopak.

Slabinou tejto teórie je, že nedokáže vysvetliť stabilitu enzýmu v bode prepnutia enzýmovej reakcie. Druhá teória je teória indukcie

Teória indukcie

Túto teóriu použil Daniel Koshland v roku 1958, enzýmy majú flexibilnú aktívnu stránku. Iba substrát, ktorý má rovnaké špecifické väzbové body, indukuje aktívnu stranu enzýmu tak, aby zapadol (vytvára sa ako substrát).

Teória indukcie indukcie je to, čo dokáže odpovedať na nedostatky teórie zámkov a kľúčov. Vedci preto túto teóriu najviac uznávajú, aby dokázali vysvetliť, ako fungujú enzýmy.

Toto je vysvetlenie podstaty, štruktúry a fungovania enzýmov. Dúfajme, že to každému z nás pridá vhľad.